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UMR Procédés Alimentaires et Microbiologiques

Conférence Impact des procédés (déshydratation, broyage, congélation lyophilisation) sur la structure de biomolécules : étude par spectroscopie et imagerie Raman

Interventions du Pr Alain Hédoux


Unité Matériaux Et Transformations (UMET) UMR CNRS 8207
Université de Lille 1, UFR de Physique
Le 9 octobre 2014 à 14 h


à AgroSup Dijon, Bâtiment Epicure (ex-ensbana) – salle Brillat Savarin


(Conférences organisées par l’UMR 02.102 Procédés Alimentaires et
Microbiologiques AgroSup Dijon / Université de Bourgogne)


Titres de la conférence :
Impact des procédés (déshydratation, broyage, congélation lyophilisation) sur la
structure de biomolécules : étude par spectroscopie et imagerie Raman


Coordonnées :


Alain Hédoux


Unité Matériaux Et Transformations (UMET) UMR CNRS 8207
Université de Lille 1
Bat P5, UFR de Physique
59 655 Villeneuve d’Ascq Cédex
France
Site web : http://umet.univ-lille1.fr/
tel : +33 (0)3 20 43 46 77

 

Impact des procédés (déshydratation, broyage, congélation lyophilisation) sur la
structure de biomolécules : étude par spectroscopie et imagerie Raman


La spectroscopie Raman est souvent utilisée, dans l’étude des systèmes organiques
moléculaires, comme un outil de caractérisation de la conformation des molécules à partir de
l’analyse de la région spectrale (500 – 1800 cm -1 ) la plus couramment sondée avec des
spectromètres de routine, et appelée « fingerprint region ». Dans ce séminaire, il sera montré
comment la spectroscopie Raman peut être utilisée pour analyser les mécanismes de
transformation de phases dans des systèmes organiques moléculaires et biomoléculaires, à
partir de l’analyse détaillée d’une large gamme spectrale allant de quelques cm -1 (~ 3 cm -1 )
jusqu’à 4000 cm -1 . Différentes méthodes d’imagerie Raman seront exposées pour montrer
que cette technique est dans certains cas la seule possibilité d’obtenir des informations
structurales sur des états désordonnés, à l’échelle du micron. Les spécificités de la
spectroscopie Raman (technique non invasive, mode d’acquisition rapide, pas de
préparation d’échantillon) permettent des études in-situ de systèmes sous stress. Les
systèmes sont des matériaux moléculaires thérapeutiques ou des protéines modèles, et les
stresses sont d’abord les paramètres usuels de variation de température ou pression, mais
également ceux inhérents au stockage (déshydratation, hydratation) et aux processus de
préparation des produits pharmaceutiques ou biopharmaceutiques (compression,
lyophilisation). Une partie importante de la présentation portera sur l’étude des mécanismes
de dénaturation et stabilisation de protéines modèles sous différents types de stress en
situant les résultats expérimentaux par rapport aux différents modèles de bioprotection. Une
deuxième partie portera sur les mécanismes de transformation « athermique » de petites
molécules soumises à des formes de stress inhérentes à des processus de conditionnement
de médicaments (broyage, tableting, lyophilisation) ou au stockage du produit
(déshydratation).

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